肽是由各種氨基酸分子之間經(jīng)脫水形成肽鍵相連的聚合型有機化合物。與高分子聚合物不同，作為肽鏈基本構建的單體（monomer）是各種氨基酸殘基，它們的側鏈結構各不相同。因此肽不是高分子聚合物。與蛋白質相比，肽的共價鍵形成的鏈結構與前者相同，但鏈長度及分子量遠遠小于前者。因此，肽不是蛋白質。盡管如此，肽與蛋白質之間還是存在許多相近的理化性質，如親水性、極性、二級結構、易酶解、金屬絡合性等。從分子量大小上很難在某個準確的數(shù)值上把肽與蛋白質區(qū)別開。至今人們習慣地按肽鏈長短進行如下的表示：

小于10個殘基為寡肽（oligopeptide）或小肽分子。10~80（或100）個殘基為多肽（polypeptide）或肽。大于80（或100）個殘基為蛋白質，也有人主張只有在150個或200個殘基以上的分子才是真正的蛋白質。

多肽的結構

肽分子主要骨架結構是由[-氮原子-碳原子-碳原子-]反復串接而成。其中兩個碳原子的化學狀態(tài)又不相同，N原子右側的為帶側鏈基（Gly除外）的α-C原子，N原子左側的為?；鵆原子。除了Pro殘基外，出現(xiàn)在肽及蛋白質分子中的其他十九種氨基酸殘基上的N原子均帶有一個H原子，后者作為H的供體可以與肽鏈上?；械腛原子（H的受體）形成氫鍵。除了含殘基數(shù)較少的寡肽外，一般的肽分子中往往存在密度很高的氫鍵締合結構，即肽的二級結構。這些結構因為H供體與受體的位置差別，又存在一些不同的形式。